長期以來，科學家知道藥物與蛋白質相互作用受量子作用力驅動，卻始終無法在生物中直接檢測，只能依靠計算模型推斷。如今，這種局面有望改變。據新一期《科學進展》雜志報道，美國得克薩斯農工大學研究人員開發出一種新型激光技術，可直接檢測生命體系中的量子作用力，不僅能實時觀察蛋白質內部的微觀變化，還能預測藥物與蛋白質的結合能力，為加速新藥研發提供了全新工具。

　　藥物能否發揮作用，很大程度上取決于它能否與目標蛋白精準結合。而決定這一過程的，除了化學鍵，還有一種名為π-π堆積的弱量子相互作用。這種量子力作用能幫助DNA和蛋白質維持穩定的三維結構，也是許多藥物能夠識別靶標的重要基礎。

　　然而，這種作用力極其微弱。過去，科學家只能借助X射線晶體學、質譜分析以及計算模型間接推斷它的存在，卻始終無法直接測量，也難以實時觀察它在生命體系中的變化。

　　此次，研究團隊開發出名為“熱穩定拉曼相互作用分析”（TRIP）的技術。該技術基于拉曼光譜原理，通過向樣品發射激光，并記錄返回的分子振動信號，本質上就像“傾聽”被激發化學鍵發出的旋律。

　　研究人員解釋，每一種化學鍵都有自己獨特的振動頻率，當發生π-π堆積時，苯丙氨酸中苯環的振動頻率會發生細微變化，就像樂手輕微跑調一樣。TRIP正是通過捕捉這些幾乎難以察覺的變化，將原本“看不見”的量子作用力轉化為可直接檢測的信號。

　　為驗證技術，團隊選擇了新冠病毒主蛋白酶作為研究對象。這種蛋白是病毒復制的重要靶點，只有兩個蛋白結合形成二聚體后才能發揮作用，而這一過程中恰好伴隨著π-π堆積變化。實驗表明，TRIP能實時捕捉這些變化，并與量子力學密度泛函理論計算結果高度一致。

　　研究人員隨后利用TRIP測試了多種抗病毒藥物，結果發現，藥物活性越強，其對應的振動信號也越明顯。這意味著，量子尺度上的相互作用能預測藥物與蛋白質的結合能力，為候選藥物篩選提供新的評價依據。